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28 octobre 2020 12:26

28 octobre 2020 12:26

Les protéines aegérolysine ostreolysine A6, pleurotolysine A2 et erylysine A sont produites par des champignons du genre Pleurotus. Ces aegérolysines peuvent interagir spécifiquement avec les membranes enrichies en sphingolipides. En particulier, ils se lient fortement aux cellules d'insectes et aux membranes lipidiques artificielles qui contiennent des concentrations physiologiquement pertinentes du principal sphingolipide spécifique des invertébrés, la céramide phosphoéthanolamine. De plus, les aegérolysines perméabilisent ces membranes lorsqu'elles sont combinées avec leur partenaire protéique pleurotolysine B, qui contient un domaine complexe d'attaque membranaire / perforine. Ces complexes aegérolysine / pleurotolysine B présentent une forte toxicité sélective vis-à-vis des larves et des adultes de la chrysomèle des racines du maïs et des larves de doryphore de la pomme de terre. Leurs activités insecticides résultent de la liaison de l'aegérolysine au céramide phosphoéthanolamine dans l'intestin moyen de l'insecte. Ce mode de liaison membranaire est différent de ceux décrits pour des complexes similaires à base d'aegérolysine d'origine bactérienne (par exemple, Cry34Ab1 / Cry35Ab1), ou d'autres toxines cristallines protéiniques de Bacillus thuringiensis, qui s'associent aux récepteurs protéiques. La capacité des Pleurotus aegerolysins à interagir spécifiquement avec les domaines enrichis en sphingolipides dans les cellules de mammifères peut être davantage exploitée pour visualiser les radeaux lipidiques dans les cellules vivantes et pour traiter certains types de tumeurs et de troubles métaboliques. Enfin, ces protéines peuvent fortement améliorer l'initiation de la fructification de P. ostreatus même lorsqu'elles sont appliquées à l'extérieur. Dans cette revue, nous résumons les connaissances actuelles sur les applications biotechnologiques et biomédicales potentielles des Pleurotus aegerolysins, seules ou complexées avec la pleurotolysine B, avec un accent particulier sur leurs effets bioinsecticides.

The aegerolysin proteins ostreolysin A6, pleurotolysin A2 and erylysin A are produced by mushrooms of the genus Pleurotus. These aegerolysins can interact specifically with sphingolipid-enriched membranes. In particular, they strongly bind insect cells and to artificial lipid membranes that contain physiologically relevant concentrations of the main invertebrate-specific sphingolipid, ceramide phosphoethanolamine. Moreover, the aegerolysins permeabilise these membranes when combined with their protein partner pleurotolysin B, which contains a membrane-attack-complex/perforin domain. These aegerolysin/ pleurotolysin B complexes show strong and selective toxicity towards western corn rootworm larvae and adults and Colorado potato beetle larvae. Their insecticidal activities arise through aegerolysin binding to ceramide phosphoethanolamine in the insect midgut. This mode of membrane binding is different from those described for similar aegerolysin-based complexes of bacterial origin (e.g., Cry34Ab1/Cry35Ab1), or other Bacillus thuringiensis proteinaceous crystal toxins, which associate with protein receptors. The ability of Pleurotus aegerolysins to specifically interact with sphingolipid-enriched domains in mammalian cells can be further exploited to visualize lipid rafts in living cells, and to treat certain types of tumours and metabolic disorders. Finally, these proteins can strongly enhance fruiting initiation of P. ostreatus even when applied externally. In this review, we summarise the current knowledge of the potential biotechnological and biomedical applications of the Pleurotus aegerolysins, either alone or when complexed with pleurotolysin B, with special emphasis on their bioinsecticidal effects.

None

• AB - Utile à l'AB
• FREDO lutte

• colorado potato beetle
• aegerolysin
• ceramide phosphoethanolamine
• oyster mushroom
• western corn rootworm

Journal of Invertebrate Pathology

107474

September 22, 2020

22 septembre 2020

10.1016/j.jip.2020.107474 Le DOI est une URL unique de référencement d'une publication. Il est donc plus fiable et permanent qu'une URL classique

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